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Un Nobel 2008 de chimie pour des recherches d’avenir aux interfaces

Le Nobel de chimie a été attribué à un Japonais et deux Américains pour leurs travaux sur une molécule fluorescente. Osamu Shimomura (Marine Biological Laboratory et Boston University Medical School), Martin Chalfie (Columbia University) et Roger Tsien (University of California, San Diego). L’occasion de saluer une prouesse chimique ayant des application dans le domaine des sciences de la vie.

 

L’initiateur de ces travaux, c’est Shimomura, l’octogénaire, qui en 1956 découvrit une protéine fluorescente dans un mollusque, une protéine qui est responsable de l’étrange luminosité de ce mollusque une fois mort et qui isolée brille 40 000 fois plus. En 1962, alors qu’il était scientifique aux Etats-Unis, il découvre ça en isolant l’aequorine, protéine responsable de la fluorescence d’une méduse pêchée dans le Pacifique et baptisée GFP. De banales recherches, mais qui ont eu de surprenants développements. Parce que les sciences sont interconnectées. La suite est très bien racontée dans ce papier de Libé.

Que rajouter de plus, sinon contextualiser ces travaux dans une perspective plus large. Un mot sur la fluorescence. C’est un phénomène physique bien connu. Une molécule absorbe un quantum d’énergie dans le spectre des ultraviolets, donc invisible, pour ensuite émettre un rayonnement dans le domaine visible, jaune, vert, orange. Ces propriétés sont utilisées pour créer de l’ambiance dans les discothèques. Des lampes diffusent un rayonnement du proche ultraviolet, limite visible (faut pas déconner avec ça, ça grille une rétine vite fait quand c’est dans le strong ultraviolet). Le blanc ressort ainsi que tous les motifs dopés avec des produits chimiques fluorescents. Le principe que les lauréats du Nobel ont utilisé est identique, sauf que c’est appliqué à la microscopie par fluorescence. Une cellule ou un tissu peut être éclairé par un rayonnement fluorescent. Si à un endroit de la cellule la molécule est présente, alors le rayonnement visible permet de la détecter alors que les autres zones restent sombres. Exactement comme dans la discothèque. Sauf que cette technique permet une détection précise de processus biologiques effectuée sans altérer le système vivant. Bref, comme une IRM ou un scanner que vous passez sans dommage.

Les techniques d’analyse non destructives sont très utiles car elles permettent de voir des processus vivant en œuvre, sans détruire la structure. Pas comme dans ces analyses biochimiques où le tissu est broyé, centrifugé, extrait, pour quelques tests de réaction dans un tube à essai. Il existe d’autres techniques non invasives, comme la résonance magnétique nucléaire qui permet, en introduisant par exemple un foie de rat dans l’appareil, de suivre grâce à la résonance du phosphore, la production d’ATP, ou alors certaines réactions du cycle de Krebs en direct en utilisant un substrat dopé au carbone 13. Il se murmurait dans les années 80 que ces travaux pourraient justifier le Nobel. Ce ne fut pas le cas. Mais le Nobel 2008 récompense une prouesse technologique dont le ressort est similaire.

Ce n’est pas un Nobel de chimie, mais un Nobel de l’interface chimie-biologie qui a été décerné. Très prometteur et matière à réfléchir sur l’avenir des recherches transdisciplinaires. Sans la génétique, les découvreurs de la molécule GFP n’auraient jamais été couronnés par le Nobel. Ce sont tous les développements aux interfaces qui ont montré l’utilité de ces prouesses biotechnologiques dont la place mérite d’être située au niveau des travaux de Charpak. Un artisan de la détection des particules grâce à la chambre à bulle. Le Nobel de chimie 2008 couronne non pas une avancée théorique, mais la mise au point d’un outil d’investigation très sophistiqué qui, comme la chambre à bulle de Charpak, permet de visualiser des phénomènes invisibles à nos yeux. Des phénomènes essentiels car ils concernent l’expression des gènes. Il est possible d’introduire un « mouchard » dans un organisme, en l’occurrence, faire en sorte que le gène de la GFP s’active simultanément avec d’autres gènes. En plus, il existe des variantes de la GFP modifiées par le génie génétique, si bien qu’on pourrait visualiser l’activation coordonnée de plusieurs gènes. Cette aventure ne fait que commencer. Et comme la science se joue sur la théorie autant que la pratique, souhaitons que, dans dix ans, un Nobel couronne un théoricien capable de livrer quelques lois sur le réseau qui coordonne l’expression des gènes.


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2 réactions à cet article    


  • janequin 9 octobre 2008 14:59

    Pour comprendre la chimie de la fluorescence de cette protéine, on peut lire le compte-rendu de l’académie Royale des Sciences de Suède.

    Je profite de cette tribune pour faire remarquer que c’est par l’étude des réactions chimiques intracellulaires que la biologie pourra progresser, en modifiant par exemple ses propres croyances. La chimie ne devrait plus servir uniquement à permettre aux biologistes d’avancer dans une direction qu’ils auront seuls choisie, mais doit devenir de plus en plus leur guide.


    • Tyner 9 octobre 2008 17:49

      Je me permets de préciser un point qui me semble important : la fluorescence en soi n’était pas révolutionnaire dans cette approche. Ce qui l’était c’est que la GFP était autofluorescente sans besoin de substrat, de cofacteur ni même d’ions spécifiques dans le milieu : c’est là que réside son avantage majeur par rapport d’autres marqueurs (dont certains fluorescents) et a permis les observations sur culture cellulaire vivantes ou organismes vivants dans tous types cellulaires. 

      Autre complément  : ce n’est qu’au début que l’approche décrite dans l’article a été utilisée ; c’est-à-dire mettre le gène de la GFP sous le contrôle d’un promoteur identique à celui d’un autre gène d’intérêt (le promoteur est la fraction d’ADN qui "commande" l’expression d’un gène) pour tenter d’en déduire à quel moment (temps) et dans quel(s) tissu(s) ou type(s) cellulaire(s) (espace) les gènes commandés par ce type de promoteur s’expriment dans un organisme. Mais très vite, les chercheurs ont tiré parti d’une autre caractéristique de la GFP : elle est assez petite. Ainsi, il est possible d’accrocher la petite GFP à la protéine dont on veut suivre l’expression in vivo (sans trop modifier sa fonction a priori). C’est un "tag" (une marque, une étiquette). Pour faire court, ceci est fait en intégrant la séquence codant la GFP au début ou à la fin du gène ciblé : l’expression de ce gène chimère en culture ou chez l’animal produit la protéine étudiée, rendue localisable car fluorescente via le "tag". 

      Pour ceux que le sujet intéresse, il y a des applications cataloguées ici : 
      http://www.conncoll.edu/ccacad/zimmer/GFP-ww/cooluses0.html


      Notons une dérive en marge de ces progrès majeurs : l’existence d’animaux domestiques fluorescents commercialisés à but "récréatifs" (? ?)... C’est déjà le cas de poissons (le Glowfish : un Danio génétiquement modifié pour être fluorescent...) Commercialisés aux USA (sauf la Californie) ou en Asie, leur importation est en théorie interdite en Europe. Comme si un Danio n’était pas assez beau en soi... 
      Au sujet de cette controverse : http://en.wikipedia.org/wiki/GloFish 


      Par ailleurs, et pour finir, je ne sais pas si le thème "confins de la chimie et de la biologie" est réellement pertinent. Ce n’est pas la première fois que le prix Nobel de chimie est donné à des biochimistes ou des généticiens ou des biologistes cellulaires. Il n’y a pas de prix Nobel de biologie, voilà tout (et la biologie fondamentale rentre rarement dans le cadre plus strict du prix Nobel de médecine). Tout est chimie...

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