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janequin 8 octobre 2009 15:41

Il faut préciser que la cristallographie des molécules géantes cristallisées ne permet qu’une chose : obtenir l’enveloppe de cette molécule. Elle ne permet pas de déterminer à elle seule la formule développée et la stéréochimie du composé.
En fait, le travail de Jean-Marie Lehn a consisté à développer un algorithme devant permettre, grâce à la connaissance expérimentale des longueurs de liaison, des angles de liaison, des énergies de répulsion et d’attraction entre les atomes, d’obtenir les structures primaires et secondaires des protéines de manière à ce que celle-ci présente une enveloppe identique à celle obtenue par RX.

On peut certes confirmer les structures connues, mais l’application de cette méthode aux structures inconnues est bien plus aléatoire, ainsi que me l’a confirmé un chercheur de l’université de Strasbourg, qui m’a parlé de pourcentages d’erreur pouvant atteindre 1000 !

Si ils ont trouvé cette stucture fine, c’est plus certainement par des méthodes chimiques, sophistiquées, associées aux diverses spectroscopies d’absoption ou d’émission moléculaires.

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